新型のNAD+およびZn2+非依存性プロテインリジンデアセチラーゼ、AhCobQがアエロモナス・ハイドロフィラに存在する

Konsep Inti

アエロモナス・ハイドロフィラにはNAD+およびZn2+非依存性のプロテインリジンデアセチラーゼAhCobQが存在し、これは既知のデアセチラーゼとは全く異なる新しいタイプのデアセチラーゼである。

Abstrak

本研究では、アエロモナス・ハイドロフィラATCC 7966株に存在するタンパク質AhCobQが、NAD+およびZn2+非依存性のプロテインリジンデアセチラーゼ活性を有することを報告した。AhCobQは既知のデアセチラーゼとは全く相同性がなく、ユーカリオット細胞にも相同タンパク質が存在しない新しいタイプのデアセチラーゼである。

AhCobQは195-245アミノ酸の未同定のドメインにデアセチラーゼ活性を有しており、NAD+、Zn2+、ATPに依存しない。AhCobQは既知のデアセチラーゼAhCobBやAhAcuCと一部の基質を共有するが、特異的な基質も有しており、これらのデアセチラーゼが協調して細胞のアセチル化ホメオスタシスを維持していることが示唆された。

さらに、AhCobQはイソクエン酸デヒドロゲナーゼ(ICD)のK388アセチル化部位を脱アセチル化し、その酵素活性を正に制御することが明らかになった。これらの結果から、AhCobQは細菌の代謝経路調節に重要な役割を果たすことが示唆された。

Statistik

アセチル化されたイソクエン酸デヒドロゲナーゼ(ICD)のK388部位のアセチル化レベルは、AhCobQの添加により有意に低下した。
AhCobQの添加により、アセチル化されたICDの酵素活性が有意に上昇した。
AhCobBやAhAcuCの添加では、アセチル化ICDの酵素活性に変化は見られなかった。

Kutipan

"AhCobQは既知のデアセチラーゼとは全く相同性がなく、ユーカリオット細胞にも相同タンパク質が存在しない新しいタイプのデアセチラーゼである。"
"AhCobQは195-245アミノ酸の未同定のドメインにデアセチラーゼ活性を有しており、NAD+、Zn2+、ATPに依存しない。"
"AhCobQはイソクエン酸デヒドロゲナーゼ(ICD)のK388アセチル化部位を脱アセチル化し、その酵素活性を正に制御する。"

Wawasan Utama Disaring Dari

Aeromonas hydrophila CobQ is a new type of NAD+- and Zn2+-independent protein lysine deacetylase in prokaryotes

by Wang,Y., Wan... pada www.biorxiv.org 03-22-2024

https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.03.22.586220v1

Pertanyaan yang Lebih Dalam

細菌におけるAhCobQの他の生物学的機能はどのようなものがあるか?

AhCobQは、細菌の代謝経路における重要な酵素であるイソクエン酸デヒドロゲナーゼ（ICD）の酵素活性を調節することが示されています。ICDは三炭酸回路経路で重要な役割を果たし、バクテリアの生物膜形成や毒性にも影響を与えることが知られています。AhCobQは、ICDタンパク質の特定のアセチル化サイトであるK388を脱アセチル化することで、ICDの酵素活性を正の方向に調節しています。

細菌におけるAhCobQの脱アセチル化機構はどのようなものか?

AhCobQの脱アセチル化機構は、NAD+、Zn2+、およびATPに依存しないことが示されています。このタンパク質は、特定のドメイン（195–245 aa）に脱アセチル化活性が存在し、このドメインは未知のものであることが特徴です。さらに、AhCobQはヒトやマウスなどの哺乳類の細胞にはホモログなタンパク質が存在せず、細菌特有の脱アセチル化機構を持つことが示されています。

AhCobQはどのような進化的背景を持つタンパク質なのか?

AhCobQは、CobQ/CobB/MinD/ParAファミリータンパク質としてUniProtデータベースにアノテーションされていますが、実際にはNAD+依存性のタンパク質デアセチラーゼであるCobBとは異なるファミリーに属しています。AhCobQは、細菌のコバラミン生合成に関与するa,c-ジアミド合成酵素である可能性があります。このタンパク質は、細菌の特定の生物学的機能に関与する新しいタイプの脱アセチラーゼであり、進化的にも独自の特徴を持つことが示唆されています。