Core Concepts
NBR1の短い無構造領域は、LC3A、FIP200、TAX1BP1との独自の結合決定因子を介して相互作用する。これらの重複するが異なる結合モチーフは、自己崩壊の効率的な制御に重要な役割を果たす。
Abstract
本研究では、代表的な自己崩壊受容体NBR1を用いて、多価の異種相互作用の役割を調査しました。NBR1の短い無構造領域が、3つの重要な結合パートナー - Atg8ファミリータンパク質、FIP200、TAX1BP1 - と相互作用することを明らかにしました。ペプチド配列変異解析により、これらの結合イベントは単一の収束モチーフではなく、独自の重複する決定因子によって仲介されることが示されました。AlphaFoldモデリングは、NBR1のモチーフが各結合イベントを仲介するために必要な構造的柔軟性を強調しています。100を超えるLIRペプチドの包括的な解析から、FIP200やTAX1BP1の結合がLIRに頻繁に重複することが明らかになりました。これらの結果は、NBR1の1対多の結合様式の組織的複雑性を明らかにし、自己崩壊受容体間の協調的ダイナミクスに関する重要な洞察を提供しています。さらに、自己崩壊の調節機能における多機能性SLiMの重要な役割を強調しています。
Stats
NBR1のLIRモチーフはLC3Aと1.79 ± 0.17 μMの親和性で結合する。
NBR1のCC2領域はFIP200Clawと16.66 ± 3.22 μMの親和性で結合する。
NBR1のTIRモチーフはTAX1BP1CC2と5.82 ± 0.66 μMの親和性で結合する。
Quotes
"NBR1の短い無構造領域は、LC3A、FIP200、TAX1BP1との独自の結合決定因子を介して相互作用する。"
"LIRペプチドの包括的な解析から、FIP200やTAX1BP1の結合がLIRに頻繁に重複することが明らかになった。"
"これらの結果は、NBR1の1対多の結合様式の組織的複雑性を明らかにし、自己崩壊受容体間の協調的ダイナミクスに関する重要な洞察を提供している。"