이 연구는 프로테아좀 표적 태그인 FAT10의 구조적 유연성이 기질 단백질의 안정성과 분해 속도에 미치는 영향을 조사하였다.
FAT10은 유비퀴틴에 비해 열역학적 안정성이 낮고 기계적 저항성이 약하여 빠르게 풀리는 특성을 가지고 있다. 이는 FAT10의 부분적으로 무질서한 구조에 기인하며, 이러한 유연성이 FAT10의 빠른 분해와 FAT10 결합 기질의 빠른 분해를 설명한다.
FAT10 결합은 기질 단백질의 안정성을 크게 낮추어 부분적으로 풀린 형태를 유도한다. 이는 NMR 실험을 통해 확인되었으며, 계산 모델링 결과와도 일치한다. FAT10과 기질 사이의 비특이적 상호작용이 기질 내부의 안정화 상호작용을 방해하여 기질을 불안정화시키는 것으로 나타났다.
또한 FAT10과 기질 사이에 열역학적 결합이 존재하여, 기질이 FAT10의 안정성을 낮추고 FAT10이 기질의 안정성을 낮추는 상호작용이 관찰되었다. 이러한 상호작용은 부분적으로 풀린 형태를 증가시켜 프로테아좀 분해를 가속화한다.
종합적으로, FAT10의 구조적 유연성이 기질 단백질의 안정성을 낮추고 부분적으로 풀린 형태를 유도하여 프로테아좀 분해를 촉진하는 메커니즘을 규명하였다. 이는 프로테아좀 표적 태그의 구조적 특성이 단백질 분해 속도를 조절할 수 있음을 보여준다.
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by Negi,H., Rav... 場所 www.biorxiv.org 07-16-2022
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