本研究では、単粒子cryo-電子顕微鏡法を用いて、ヒト体細胞性RNAi欠損膜タンパク質1(hSIDT1)の全長構造を約3.4Åの分解能で決定した。
hSIDT1は二量体を形成し、各サブユニットには細胞外ドメイン(ECD)と膜貫通ドメイン(TMD)が存在する。ECDはダブルジェリーロール構造を取り、TMDは脂質結合ドメイン(LBD)と安定なTMDコアから成る。二量体界面は、ECDとTMDの両方で形成される。
LBDは構造的に柔軟で、他のChUPファミリータンパク質との比較から、LBDの動的な性質が明らかになった。一方、TMDコアは4つのレベルの相互作用により安定化されている。これには、TMD-ECD界面、ジスルフィド結合、金属イオン結合部位、そしてフェニルアラニンハイウェイが含まれる。
本研究の知見は、ChUPファミリーのタンパク質における構造柔軟性、特にLBDの動的な性質を理解する上で重要である。この柔軟性は、ChUPファミリーのタンパク質が脂質や小RNA分子の輸送に関与する機能を理解する上で重要な示唆を与える。
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