이 연구는 단일 입자 cryo-EM을 사용하여 전장 인간 SIDT1(hSIDT1) 단백질의 구조를 약 3.4Å 해상도로 규명했다. hSIDT1은 이량체 구조를 가지며, 이량체 계면은 세포 외 도메인(ECD)과 전달막 도메인(TMD)에 의해 형성된다. ECD는 이중 젤리 롤 구조를 가지며, TMD는 유연한 지질 결합 도메인(LBD)과 안정화된 TMD 코어로 구성된다. 구조 분석을 통해 ChUP 단백질 가족의 내재적 구조적 역동성, 특히 LBD 영역의 역동성을 확인할 수 있었다. TMD 코어는 4가지 상호작용에 의해 안정화되어 있으며, 이는 다른 ChUP 단백질 구조에서도 보존되고 있다. 또한 TMD 내부에 진화적으로 보존된 금속 결합 부위와 페닐알라닌 하이웨이가 존재하는 것으로 나타났다. 이러한 구조적 특징은 ChUP 단백질 가족의 기능 및 안정성 조절에 중요한 역할을 할 것으로 보인다.
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by Navratna,V.,... : www.biorxiv.org 12-23-2023
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