HpARI 蛋白質家族中的 HpARI1 和 HpARI2 通過與硫酸乙酰肝素結合,延長了其在感染部位的體內半衰期,從而抑制 IL-33 反應;而 HpARI3 不與硫酸乙酰肝素結合,因此會擴散並放大遠端部位的 IL-33 反應。
기생충 H. polygyrus bakeri에서 분비되는 HpARI 단백질 군은 세포외 기질 결합을 통해 체내 반감기를 조절하여 숙주 내 IL-33 반응을 차별적으로 조절합니다.
寄生虫Heligmosomoides polygyrus bakeri由来のHpARIタンパク質ファミリーは、ヘパリン硫酸への結合を介してin vivoでの半減期と宿主免疫系への作用を制御している。
The parasitic nematode Heligmosomoides polygyrus bakeri secretes a family of proteins (HpARI) that modulate the host immune response by binding to the cytokine IL-33, with HpARI1 and HpARI2 suppressing and HpARI3 enhancing IL-33 activity; the differential activity is determined by the ability of HpARI1 and HpARI2, but not HpARI3, to bind to heparan sulphate, which increases their half-life and retains them at the site of infection.
細胞通過持續更新DNA損傷檢查點(DDC)蛋白並最終轉移到紡錘體組裝檢查點(SAC)來維持長時間的細胞週期阻滯,以應對持續的DNA損傷。
sTREM2 的彈性莖結構域在調節其與大腦中磷脂的交互作用中起著至關重要的作用,並可能解釋 sTREM2 在阿茲海默症中的神經保護作用。
DNA 손상에 반응하는 세포 주기 정지는 초기에는 DNA 손상 체크포인트(DDC)에 의해 유지되지만, 장기간의 정지는 방추체 조립 체크포인트(SAC)로 전환되어 유지된다.
본 연구는 sTREM2의 유연한 줄기 도메인이 TREM2와는 다른 리간드 결합 특성을 부여하여 알츠하이머병에서 sTREM2의 독특한 역할을 가능하게 한다는 것을 밝혀냈습니다.
DNA二重鎖切断による細胞周期の長期停止は、損傷後約15時間を境に、DNA損傷チェックポイント(DDC)から紡錘体集合チェックポイント(SAC)へと制御が移行することで維持される。
sTREM2のstalkドメインは、TREM2とは異なるリガンド結合特性を付与し、アルツハイマー病における神経保護作用に寄与している可能性がある。